Proteoglykany vs. glykoprotein - jaký je rozdíl?

Autor: John Stephens
Datum Vytvoření: 24 Leden 2021
Datum Aktualizace: 28 Březen 2024
Anonim
Proteoglykany vs. glykoprotein - jaký je rozdíl? - Různé Otázky
Proteoglykany vs. glykoprotein - jaký je rozdíl? - Různé Otázky

Obsah

  • Proteoglykany


    Proteoglykany jsou proteiny, které jsou silně glykosylované. Základní proteoglykanová jednotka sestává z "jádrového proteinu" s jedním nebo více kovalentně připojenými glykosaminoglykanovými (GAG) řetězci (řetězci). Bodem připojení je zbytek serinu (Ser), ke kterému je glykosaminoglykan připojen prostřednictvím tetrasacharidového můstku (např. Chondroitin sulfát-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Zbytek Ser je obecně v sekvenci -Ser-Gly-X-Gly- (kde X může být jakýkoli zbytek aminokyseliny, ale prolin), ačkoli ne každý protein s touto sekvencí má připojený glykosaminoglykan. Řetězy jsou dlouhé, lineární sacharidové polymery, které jsou za fyziologických podmínek záporně nabity kvůli výskytu skupin sulfátů a uronových kyselin. Proteoglykany se vyskytují v pojivové tkáni.

  • Glykoprotein


    Glykoproteiny jsou proteiny, které obsahují oligosacharidové řetězce (glykany) kovalentně připojené k postranním řetězcům aminokyselin. Sacharid je připojen k proteinu v kotranslační nebo posttranslační modifikaci. Tento proces se nazývá glykosylace. Sekretované extracelulární proteiny jsou často glykosylovány. V proteinech, které mají segmenty rozkládající se extracelulárně, jsou extracelulární segmenty také často glykosylovány. Glykoproteiny jsou také často důležitými integrálními membránovými proteiny, kde hrají roli v interakcích mezi buňkami. Je důležité rozlišit endoplazmatickou glykosylaci sekrečního systému založenou na retikulu od reverzibilní cytosolické jaderné glykosylace. Glykoproteiny cytosolu a jádra mohou být modifikovány reverzibilním přidáním jediného zbytku GlcNAc, který je považován za reciproční k fosforylaci, a funkce těchto pravděpodobně budou dalším regulačním mechanismem, který řídí signalizaci založenou na fosforylaci. Naproti tomu klasická sekreční glykosylace může být strukturálně nezbytná. Například inhibice glykosylace vázané na asparagin, tj. N-vázaná, může zabránit správnému skládání glykoproteinů a úplná inhibice může být pro jednotlivé buňky toxická. Naproti tomu porucha zpracování glykanu (enzymatické odstranění / přidání uhlovodíkových zbytků do glykanu), ke kterému dochází jak v endoplastickém retikulu, tak v Golgiho aparátu, je pro izolované buňky nepostradatelná (jako důkaz přežití s ​​glykosidovými inhibitory), ale může vést k člověku onemocnění (vrozené poruchy glykosylace) a mohou být smrtelné u zvířecích modelů. Je proto pravděpodobné, že jemné zpracování glykanů je důležité pro endogenní funkčnost, jako je například přenos buněk, ale je pravděpodobné, že to bylo druhořadé vzhledem k jeho roli v interakcích hostitel-patogen. Slavným příkladem tohoto posledního účinku je systém krevních skupin ABO.


  • Proteoglykany (podstatné jméno)

    množné množství proteoglykanu

  • Glykoprotein (podstatné jméno)

    Protein s kovalentně vázanými uhlohydráty.

  • Glykoprotein (podstatné jméno)

    jakýkoli ze třídy proteinů, které mají uhlovodíkové skupiny připojené k polypeptidovému řetězci.

  • Glykoprotein (podstatné jméno)

    konjugovaný protein, který má uhlohydrátovou složku

Rozdíl mezi sýrem Bleu a Gorgonzolou

Monica Porter

Březen 2024

Pro lidi je obtížné rozeznat hlavní rozdíl v druhu ýra, protože mají téměř podobnou chuť a vypadají tejně, ale exituje jen málo rozdílů v ýrech G...

Když ooba používá počítač, vždy je třeba něco napat nebo zaznamenat informace. Exitují různé možnoti, že někteří lidé i dokonce táhnou nějakou aplikaci, kter...

Doporučujeme Vám Číst